1. изменяют свободную энергию реакции
2. ингибируют обратную реакцию
3. изменяют константу равновесия реакции
4. направляют реакцию по обходному пути с более низкими значениями энергии активации промежуточных реакций
102. Изменение конформации молекулы фермента может происходить:
2. только при изменении рН
103. Изменение степени ионизации функциональных групп фермента происходит при:
1. только при изменении температуры
2. только при изменении рН
3. только при изменении обоих условий
4. не происходит ни при каких изменениях
104. Гидролиз пептидных связей происходит при:
1. только при изменении температуры
2. только при изменении рН
3. при изменении обоих условий
4. не происходит ни при каких изменениях температуры и рН
105. Нарушение слабых связей в молекуле фермента происходит при:
2. только при изменении рН
3. при изменении обоих условий
4. не происходит ни при каких изменениях
106 Пепсин проявляет оптимальную активность при значении рН:
1. 1,5-2,5
107. Оптимум рН для работы большинства ферментов является:
1. рН < 4,0
3. 6,0 < pH < 8,0
108. Выберите из нижеследующих утверждений правильные:
1. все ферменты проявляют максимальную активность при рН=7
2. большинство ферментов проявляет максимальную активность при рН, близкой к нейтральному
3. пепсин проявляет максимальную активность при рН = 1,5-2,5
109. С помощью уравнения Михаэлиса-Ментен можно рассчитать:
4. изменение свободной энергии в ходе химической реакции
V = V max x [S] / K m + [S]
1. энергию активации химической реакции
2. скорость катализируемой ферментом реакции
3. энергетический барьер химической реакции
111. Выберите правильные ответы: Константа Михаэлиса (K m) – это:
2. Может иметь разное значение для изоферментов
3. Величина, при которой все молекулы фермента находятся в форме ES
4. Чем больше её величина, тем больше сродство фермента к субстрату
112. Выберите правильные ответы: Константа Михаэлиса (K m) – это:
1. Параметр кинетики ферментативной реакции
2. Величина, при которой все молекулы фермента находятся в форме ES
3. Чем больше её величина, тем больше сродство фермента к субстрату
4. Концентрация субстрата, при которой достигается половина максимальной реакции скорости реакции (V max)
113. Назовите особенности строения и функционирования аллостерических ферментов:
3. при взаимодействии с лигандами наблюдается кооперативное изменение конформации субъединиц
4. при взаимодействии с лигандами наблюдается кооперативное изменение конформации субъединиц
114. Назовите особенности строения и функционирования аллостерических ферментов:
1. как правило, являются олигомерными белками
2. как правило, не являются олигомерными белками
3. проявляют регуляторные свойства при диссоциации молекулы на протомеры
4. при взаимодействии с лигандами наблюдается кооперативное изменение конформации субъединиц
или энзимы (от лат. fermentum - закваска) - обычно белковые молекулы или молекулы РНК (рибозимы) или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах. Реагенты в реакции, катализируемой ферментами, называются субстратами, а получающиеся вещества - продуктами. Ферменты специфичны к субстратам (АТФаза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу) .
Ферментативная активность может регулироваться активаторами и ингибиторами (активаторы - повышают, ингибиторы - понижают) . Белковые ферменты синтезируются на рибосомах, а РНК - в ядре.
Термины «фермент» и «энзим» давно используют как синонимы (первый в основном в русской и немецкой научной литературе, второй - в англо- и франкоязычной) . Наука о ферментах называется энзимологией , а не ферментологией (чтобы не смешивать корни слов латинского и греческого языков) .
По химической природе - белки. Все реакции с участием ферментов протекают, в основном, в нейтральной, слабощелочной или слабокислой среде. Для действия большинства ферментов теплокровных животных и человека наиболее благоприятной температурой является 37-40oС. Ферментативные процессы не могут протекать при температуре выше 60o С, так как ферменты, как и всякие белки подвержены тепловой денатурации (разрушению структуры). Ферменты становятся активными при взаимодействии с витаминами.
Функции ферментов
Присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ(субстратов) в другие (продукты) .
Выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах - ими катализируется более 4000 разных биохимических реакций.
Играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма.
Подобно всем катализаторам, ферменты ускорят как прямую, к и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону.
Отличительной особенностью ферментов по сравнению с небелковыми катализаторами является их высокая специфичность - константа связывания некоторых субстратов с белком может достигать 10?10 моль/л и менее. Каждая молекула фермента способна выполнять от нескольких тысяч до нескольких миллионов «операций» в секунду.
Например, одна молекула фермента ренина, содержащегося в слизистой оболочке желудка теленка, створаживает около 106 молекул казеиногена молока за 10 мин при температуре 37 °C.
При этом эффективность ферментов значительно выше эффективности небелковых катализаторов - ферменты ускоряют реакцию в миллионы и миллиарды раз, небелковые катализаторы - в сотни и тысячи раз.
Классификация ферментов
По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов согласно иерархической классификации ферментов (КФ, EC - Enzyme Comission code) . Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии(International Union of Biochemistry and Molecular Biology) . Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками. Например, пепсин имеет название ЕС 3.4.23.1.
Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом:
КФ 1: Оксидоредуктазы, катализирующие окисление или восстановление. Пример: каталаза, алкогольдегидрогеназа
КФ 2: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют киназы, переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ.
КФ 3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеинлипаза
КФ 4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов.
КФ 5: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата.
КФ 6: Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счет гидролиза АТФ. Пример: ДНК-полимераза
Будучи катализаторами, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакции, поэтому, например, лиазы способны катализировать и обратную реакцию - присоединение по двойным связям.
Соглашения о наименовании ферментов
Обычно ферменты именуют по типу катализируемой реакции, добавляя суффикс -аза к названию субстрата (например, лактаза - фермент, участвующий в превращении актозы) .
Таким обрзом, у различных ферментов, выполняющих одну функцию, будет одинаковое название. Такие ферменты различают по другим свойствам, например, по оптимальному pH(щелочная фосфатаза) или локализации в клетке (мембранная АТФаза) .
Ферментация
Ферментация (fermentation) - процесс ферментативного расщепления углеводов бактериями и дрожжами в анаэробных условиях.
Процесс ферментации также называют процессом брожения (сбраживания) .
БОЛЕЗНИ, СВЯЗАННЫЕ С НАРУШЕНИЕМ ВЫРАБОТКИ ФЕРМЕНТОВ
Отсутствие или снижение активности какого-либо фермента (нередко и избыточная активность) у человека приводит к развитию заболеваний (энзимопатий) или гибели организма. Так, передаваемое по наследству заболевание детей - галактоземия (приводит к умственной отсталости) - развивается вследствие нарушения синтеза фермента, ответственного за превращение галактозыв легко усваиваемую глюкозу. Причиной другого наследственного заболевания - фенилкетонурии, сопровождающегося расстройством психической деятельности, является потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение аминокислоты фенилаланинав тирозин. Определение активности многих ферментов a крови, моче, спинно-мозговой, семенной и других жидкостях организма используется для диагностики ряда заболеваний. С помощью такого анализа сыворотки крови возможно обнаружение на ранней стадии инфаркта миокарда, вирусного гепатита, панкреатита, нефрита и других заболеваний.
Ферменты от CCI
ДигестЭйбл
DigestAble код 46160
Биологически активная добавка к пище «ДигестЭйбл» - продукт, представляющий собой сбалансированное сочетание пищеварительных ферментов растительного происхождения. «ДигестЭйбл» знаком многим потребителям по «Программе 2 Коло-Вада Плюс», как элемент 3-го этапа программы очищения организма, но этот комплекс можно приобрести как самостоятельный продукт, если есть необходимость восстановления здорового пищеварения.
Пищеварительная формула
Digestion Formula код 1601
Пищеварительная формула – сбалансированный комплекс ферментов и пробиотических культур, который окажет бесспорную помощь при дисбактериозе и других нарушениях в ЖКТ, нормализуя кишечную микрофлору, обеспечивая рост полезных микроорганизмов и улучшая ферментную активность.
Ферменты - это истинные катализаторы. Они значительно повышают скорость строго определенных химических реакций, которые в отсутствие фермента протекают очень медленно. Ферменты не могут влиять на положение равновесия ускоряемых ими реакций, при этом в ходе реакций они не расходуются и не претерпевают необратимых изменений.
Каким образом катализаторы, в частности ферменты, повышают скорость химических реакций? Прежде всего мы должны вспомнить о том, что в любой популяции молекул индивидуальные молекулы при постоянной температуре сильно различаются по количеству содержащейся в них энергии и что распределение общей энергии между молекулами описывается колоколообразной кривой. Одни молекулы обладают высокой энергией, а другие более низкой, но в большинстве из них содержится количество энергии, близкое к среднему значению. Химическая реакция типа протекает потому, что в любой момент времени некоторая доля молекул А обладает большей внутренней энергией по сравнению с другими молекулами данной популяции, и этой энергии оказывается достаточно для достижения ими вершины энергетического барьера (рис. 9-3) и перехода в активную форму, называемую переходным состоянием. Энергией активации называется количество энергии в калориях, необходимое для того, чтобы все молекулы I моля вещества при определенной температуре достигли переходного состояния, соответствующего вершине энергетического (активационного) барьера. В этой точке существует равная вероятность того, что достигшие ее молекулы вступят в реакцию с образованием продукта Р или вернутся обратно на уровень непрореагировавших молекул А (рис. 9-3). Скорость любой химической реакции пропорциональна концентрации молекул, находящихся в переходном состоянии. Следовательно, скорость химической реакции будет очень высокой, если на вершине энергетического барьера находится значительная доля молекул А, и очень низкой, если доля таких молекул невелика.
Существуют два основных пути повышения скорости химической реакции.
Рис. 9-3. Катализаторы снижают энергию активации (энергетический, или активационный, барьер) химических реакций, не влияя при этом на полное изменение свободной энергии в ходе реакции и на конечное состояние равновесия. Вершина энергетического барьера соответствует переходному состоянию.
Первый путь повышение температуры, т.е. ускорение теплового движения молекул, которое приводит к увеличению доли молекул, обладающих достаточной внутренней энергией для достижения переходного состояния. Как правило, повышение температуры на 10 °С вызывает ускорение химической реакции приблизительно в два раза.
Второй путь ускорения химической реакции добавление катализатора. Катализаторы ускоряют химические реакции, находя «обходные пути», позволяющие молекулам преодолевать активационный барьер на более низком энергетическом уровне. Катализатор (обозначим его буквой С) на промежуточной стадии реакции взаимодействует с реагентом А с образованием нового комплекса или соединения СА, переходному состоянию которого соответствует значительно более низкая энергия активации по сравнению с переходным состоянием реагента А в некатализируемой реакции (рис. 9-3). Затем комплекс реагент-катализатор (СА) распадается на продукт Р и свободный катализатор, который может опять соединиться с другой молекулой А и повторить весь цикл. Именно таким образом катализаторы снижают энергию активации химической реакции; в их присутствии гораздо более значительная доля молекул данной популяции вступает в реакцию в единицу времени. Ферменты, так же как и другие катализаторы, соединяются с своими субстратами в ходе каталитического цикла.
Ферменты — биологические катализаторы , без участ которых не обходится ни один жизненный процесс. Бони характеризуются способностью: реагировать с определенной ре вещества — субстратом; ускорять биохимические ре акции, которые обычно идут очень медленно; действовать при ду же незначительных концентрациях субстрата, при этом н » нуждаясь поступления энергии извне; функционирования ваты в зависимости от температуры и pH среды.
Биологический катализ отмечается чрезвычайно < высокой эффективностью и способностью ферментов четкие < выделять вещество, с которой они взаимодействуют.
В молекуле фермента содержится группа особо активных аминокислот, которые образуют активный центр фермента (129), способного быстро взаимодействовать только с соответствующей веществом — субстратом (130). При этом субстрат является специфическим для определенного фермента и подходит, как по своей структуре, так и физико — химически ми свойствами к активному центру «как ключ к замку », а потому ход реакции субстрата с активным центром осуществляется мгновенно. Вследствие реакции возникает фермент — субстратный комплекс, который затем легко распадается, образуя уже новые продукты. Вещества, образовавшиеся сразу отделяются от фермента, который восстанавливает свою структуру и становится способным вновь осуществлять ту же реакцию. Через секунду фермент реагирует с миллионами молекул субстрата и сам при этом не разрушается.
Благодаря ферменту биохимические реакции возможны при очень незначительной концентрации вещества в клетке, что чрезвычайно важно, особенно в тех случаях, когда с помощью ферментов организм избавляется вредных веществ. Уже известный вам фермент каталаза за одну секунду разрушает столько же молекул водород перокспду, сколько в обычных условиях в течение 300 лет.
Каждый фермент катализирует только определенную реакцию. Следует отметить, что он не определяет самой возможности реакции, а только ускоряет ее в миллионы раз, делая ее скорость « космической ». Дальнейшее преобразование вещества, образовавшегося в результате одной ферментативной реакции, осуществляет второй фермент, далее третий и т. д. В клетках животных и растений содержатся тысячи различных ферментов, поэтому они не просто ускоряют тысячи химических реакций, но и контролируют их ход.
Скорость действия фермента зависит от температуры (эффективная — около +40 ° С) и определенных значений pH раствора, специфического для конкретного фермента. Для большинства ферментов значение pH лежит в пределах от 6,6 до 8,0, хотя есть и исключения. (Вспомните, при каких значениях pH лучше действуют те или иные ферменты.)
Повышение температуры до +50 ° С приводит к разрушению активного центра фермента и он навсегда теряет возможность выполнять свои функции. Это обусловлено тем, что происходит необратимое нарушение третичной структуры белка, и после охлаждения молекула фермента не восстанавливает свою структуру. Именно этим объясняется, почему даже непродолжительное воздействие высокой температуры убивает живые существа. Однако существуют организмы, ферменты которых приспособились к высоким температурам. Например, в Африке в горячих источниках с температурой воды около +60 ° С живет и размножается представитель класса ракообразных термосбена удивительная, а некоторые бактерии живут даже в водоемах, где температура воды более 70 ° С.
Разрушение структуры фермента могут вызвать яды, попадающие в организм даже в очень незначительном количестве. Эти вещества, называемые ингибиторами (от лат. Ингибио — сдерживаю), необратимо сочетаются с активным центром фермента и таким образом блокируют его деятельность.
Одной из самых сильных ядов, как известно, является цианиды (соли синильной кислоты HCN), блокирующие работу дыхательного фермента цитохромоксидазы. Поэтому даже незначительное количество этого вещества, попав в организм, вызывает смерть от удушья. Ингибиторами являются ионы тяжелых металлов (Hg2 +, Pb2 +), а также соединения мышьяка, которые образуют соединения с аминокислотами, входящих в активный центр фермента.
Ферменты
Обмен веществ в организме можно определить как совокупность всех химических превращений, которым подвергаются соединения, поступающие извне. Эти превращения включают все известные виды химических реакций: межмолекулярный перенос функциональных групп, гидролитическое и негидролитическое расщепления химических связей, внутримолекулярная перестройка, новообразование химических связей и окислительно - восстановительные реакции. Такие реакции протекают в организме с чрезвычайно большой скоростью только в присутствии катализаторов. Все биологические катализаторы представляют собой вещества белковой природы и носят названия ферменты (далее Ф) или энзимы (Е).
Ферменты не являются компонентами реакций, а лишь ускоряют достижение равновесия увеличивая скорость как прямого, так и обратного превращения. Ускорение реакции происходит за счет снижении энергии активации – того энергетического барьера, который отделяет одно состояние системы (исходное химическое соединение) от другого (продукт реакции).
Ферменты ускоряют самые различные реакции в организме. Так достаточно простая с точки зрения традиционной химии реакция отщепления воды от угольной кислоты с образованием СО 2 требует участия фермента, т.к. без него она протекает слишком медленно для регулирования рН крови. Благодаря каталитическому действию ферментов в организме становится возможным протекание таких реакций, которые без катализатора шли бы в сотни и тысячи раз медленнее.
Свойства ферментов
1. Влияние на скорость химической реакции: ферменты увеличивают скорость химической реакции, но сами при этом не расходуются.
Скорость реакции – это изменение концентрации компонентов реакции в единицу времени. Если она идет в прямом направлении, то пропорциональна концентрации реагирующих веществ, если в обратном – то пропорциональна концентрации продуктов реакции. Отношение скоростей прямой и обратной реакций называется константой равновесия. Ферменты не могут изменять величины константы равновесия, но состояние равновесия в присутствии ферментов наступает быстрее.
2. Специфичность действия ферментов. В клетках организма протекает 2-3 тыс. реакций, каждая из которые катализирутся определенным ферментом. Специфичность действия фермента – это способность ускорять протекание одной определенной реакции, не влияя на скорость остальных, даже очень похожих.
Различают:
Абсолютную – когда Ф катализирует только одну определенную реакцию (аргиназа – расщепление аргинина)
Относительную (групповую спец) – Ф катализирует определенный класс реакций (напр. гидролитическое расщепление) или реакции при участии определенного класса веществ.
Специфичность ферментов обусловлена их уникальной аминокислотной последовательностью, от которой зависит конформация активного центра, взаимодействующего с компонентами реакции.
Вещество, химическое превращение которого катализируется ферментом носит название субстрат (S) .
3. Активность ферментов – способность в разной степени ускорять скорость реакции. Активность выражают в:
1) Международных единицах активности – (МЕ) количество фермента, катализирующего превращение 1 мкМ субстрата за 1 мин.
2) Каталах (кат) – количество катализатора (фермента), способное превращать 1 моль субстрата за 1 с.
3) Удельной активности – число единиц активности (любых из вышеперечисленных) в исследуемом образце к общей массе белка в этом образце.
4) Реже используют молярную активность – количество молекул субстрата превращенных одной молекулой фермента за минуту.
Активность зависит в первую очередь от температуры . Наибольшую активность тот или иной фермент проявляет при оптимальной температуре. Для Ф живого организма это значение находится в пределах +37,0 - +39,0 °С, в зависимости от вида животного. При понижении температуры, замедляется броуновское движение, уменьшается скорость диффузии и, следовательно, замедляется процесс образования комплекса между ферментом и компонентами реакции (субстратами). В случае повышения температуры выше +40 - +50 °С молекула фермента, которая является белком, подвергается процессу денатурации. При этом скорость химической реакции заметно падает (рис. 4.3.1.).
Активность ферментов зависит также от рН среды . Для большинства из них существует определенное оптимальное значение рН, при котором их активность максимальна. Поскольку в клетке содержатся сотни ферментов и для каждого из них существуют свои пределы опт рН, то изменение рН это один из важных факторов регуляции ферментативной активности. Так, в результате одной химреакции при участии определенного фермента рН опт которого лежит в перделах 7.0 – 7.2 образуется продукт, который является кислотой. При этом значение рН смещается в область 5,5 – 6.0. Активность фермента резко снижается, скорость образования продукта замедляется, но при этом активизируется другой фермент, для которого эти значения рН оптимальны и продукт первой реакции подвергается дальнейшему химическому превращению. (Еще пример про пепсин и трипсин).